Día Mundial del Donante de Sangre

 

 

El día Mundial del Donante de Sangre se celebra cada año el 14 de junio, con el objetivo de impulsar una cultura mundial de donación de sangre voluntaria  y homenajear a los donantes.

La sangre es un tejido conectivo líquido que circula a través de los vasos sanguíneos y se encarga de transportar oxígeno y nutrientes a todas las células, tejidos y órganos de nuestro cuerpo. Además recoge las sustancias de desecho de los mismos. Se compone de plasma (la parte líquida que contiene proteínas, lípidos, azúcares, vitaminas, enzimas, electrolitos, hormonas, gases y sustancias de desecho→ supone el 55%) y células sanguíneas (glóbulos rojos o eritroicitos, glóbulos blancos y plaquetas→ supone el 45%). La sangre que abandona el corazón se denomina sangre arterial. La sangre arterial, con la excepción de la que va hacia los pulmones, es de color rojo brillante, debido a una concentración alta de oxihemoglobina (la combinación de oxígeno y hemoglobina) en los eritrocitos. La sangre venosa es la sangre que regresa al corazón. Excepto por la sangre venosa que proviene de los pulmones, contiene menos oxígeno y, por ello es de color rojo más oscuro que la arterial rica en oxígeno. El volumen sanguíneo total en el adulto de talla promedio es de alrededor de 5 L, y constituye casi el 8% del peso corporal total.

Muestra de sangre centrifugada

Puesto que, lamentablemente, algunas de sus propiedades se pueden mantener solo durante algún tiempo es necesario concienciar de la importancia de una donación periódica.

¿Quién puede necesitar sangre?

• Mujeres con complicaciones obstétricas (embarazos ectópicos, hemorragias antes, durante o después del parto, etc.)
• Niños con anemia grave, a menudo causada por el paludismo o la malnutrición. 
• Personas con traumatismos graves. 
• Muchos pacientes que se someten a intervenciones quirúrgicas y médicas complejas, y enfermos de cáncer.
• También para realizar transfusiones periódicas en personas afectadas por enfermedades como la talasemia o la drepanocitosis.

Hay que tener en cuenta que el uso innecesario de las transfusiones expone a los pacientes al riesgo de sufrir reacciones transfusionales graves y/o infecciones transmisibles por transfusión, además de que así se reducen los recursos disponibles para aquellos pacientes que sí lo necesitan. Hay que destacar que con una donación no solo se puede salvar una vida, sino varias, ya que si se separa por componentes estos pueden emplearse en pacientes distintos para satisfacer así sus necesidades individuales.

Análisis de la sangre

La Organización Mundial de la Salud (OMS) recomienda que toda la sangre donada sea sometida a un análisis para la detección de infecciones transmisibles por transfusión, como por ejemplo el VIH, la hepatitis B y C y sífilis. Además se han de realizar, para determinar la compatibilidad, pruebas que definan el grupo sanguíneo y el factor Rh.

Grupos sanguíneos

El grupo sanguíneo es la forma de clasificar la sangre en cuanto a los antígenos presentes en la superficie de los eritrocitos. El principal grupo de antígenos se conoce como sistema AB0 y que el tipo de sangre de una persona sea A, B o 0 es producto de la herencia (los genes que codifican para los antígenos  A y B son dominantes, mientras que los que codifican para el 0 son recesivos. Otro grupo de antígenos que se encuentra en los eritrocitos es el factor Rh. Este antígeno Rh se denomina D, y a menudo se indica como Rho(D). Si este antígeno está presente en los eritrocitos de una persona, la persona es Rh positivo; si está ausente será Rh negativo. El estado Rh positivo el más común. Así pues, de la combinación del sistema AB0 y el Rh se determinan 8 grupos sanguíneos: A+, A-, B+,B-, AB+,AB-, 0+, 0-.

Condiciones para donar

El personal sanitario hará una valoración previa para su confirmación.

• Ser mayor de edad legal (18 años).
• Tener menos de 65 años de edad.
• Pesar más de 50 kg.
• Presión arterial entre los límites (mínima 50-95 mmHg y máxima 90-165mmHg).
• Pulso normal y regular (entre las 50-110 pulsaciones/minuto).
• Valores de hemoglobina: en hombres > 13.5gr/litro y en mujeres >12.5 gr/litro.
• Estado de salud general bueno.
• 2 meses desde la última donación. 

¿Quiénes no pueden donar?

• Embarazadas. (Sí podrán donar transcurridos 6 meses desde el parto si no está en periodo de lactancia).
• Personas menores de 18 años y mayores de 65.
• Personas con un peso inferior a 50 kg. 
• Personas con desequilibrios en la frecuencia cardíaca, en la tensión arterial y/o en niveles de hemoglobina.
• Personas que hayan tenido o tengan enfermedades infectocontagiosas tales como hepatitis B o C, sífilis, VIH, etc, que tengan problemas de coagulación, cáncer...
• Diabéticos insulinodependientes.
• Personas con medicación crónica.
• Personas que hayan sido operadas en los últimos 3 meses.
• Personas que se hayan hecho un tatuaje o piercing hace menos de un año.
• Personas adictas a cualquier tipo de fármaco.
• Personas que hayan adoptado conductas de riesgo, tales como el intercambio de cuchillas, jeringuillas, cepillos de dientes, mantener relaciones sexuales sin protección, etc.
• Personas que hayan tenido fiebre han de esperar quince días tras su resolución.
• Personas que hayan hecho viajes a países tropicales recientemente han de consultar al médico.

Recuerda...con cada donación se pueden salvar 3 vidas...

Núcleo celular 1: Generalidades y componentes

1. Generalidades

Es un compartimento delimitado por membrana que contiene la información genética y el material necesario para la transcripción y traducción, en células eucariotas. La evaluación de su tamaño, forma y estructura desempeña un papel importante en el diagnóstico de tumores.

2. Componentes

-Envoltura nuclear:

Separa el nucleoplasma del citoplasma y proporciona una barrera permeable selectiva entre los mismos. Está formada por dos membranas nucleares, una interna y otra externa, con un espacio entre ellas, denominado cisterna perinuclear, que es contiguo con el espacio de la cisterna del RER. Además, ambas membranas contienen perforaciones denominadas poros. La membrana nuclear externa se parece a la del RER y se suelen observar ribosomas unidos a ella. La membrana nuclear interna está sostenida  por una malla de filamentos intermedios y proteínas asociadas, denominada lámina nuclear fibrosa. En cuanto a los poros, están formados por 8 unidades proteicas (nucleoporinas) que conforman una estructura cilíndrica, denominada complejo de poro nuclear.  Esas proteínas forman el armazón central entre el anillo citoplasmático y el nuclear. Desde el anillo citoplasmático sobresalen hacia el citoplasma 8 fibrillas proteicas. La función del poro nuclear es regular el paso de iones y proteínas entre el citoplasma y el núcleo, que va  a ser regulado según del tamaño de las mismas (si son moléculas pequeñas e hidrosolubles por difusión pasiva, si son macromoléculas necesitan de un mecanismo específico que depende de la energía del GTP).

-Nucleoplasma:

Es el material encerrado por la envoltura nuclear, con excepción de la cromatina y el nucléolo (filamentos proteicos, maquinaria de transcripción y traducción…).

-Cromatina:

Es un complejo muy plegado formado por ADN y proteínas estructurales (histonas y no histonas), que por un plegamiento adicional, en la mitosis, va a conformar los cromosomas. En el núcleo se encuentran dos formas de cromatina: una forma condensada, que recibe el nombre de heterocromatina (inactiva: no se transcribe ni se traduce), y una forma más dispersa, denominada eucromatina (activa: se transcribe y se traduce). A su vez, se distinguen dos tipos de heterocromatina:  la heterocromatina constitutiva, formada por secuencias repetitivas de ADN, que se encuentra en los telómeros (área ubicada en cada extremo del cromosoma) y en zonas cercanas al centrómero (punto de unión de las cromátidas), y la heterocromatina facultativa, que no tiene secuencias repetitivas y se encuentra en distintas zonas según el tipo de célula. Sin embargo, en algunas células, la heterocromatina facultativa, puede sufrir transcripción activa, como respuesta a condiciones específicas.

La heterocromatina predomina en las células metabólicamente inactivas (linfocitos circulantes, células plasmáticas, espermatozoides) y se distribuye en tres regiones: marginal (periferia del núcleo), en forma de cariosomas (cuerpos irregulares de cromatina por todo el núcleo) y asociada con el nucléolo. La eucromatina, se encuentra en el nucleoplasma y predomina en las células metabólicamente activas (neuronas, hepatocitos).

Las unidades más pequeñas que la conforman se denominan nucleosomas (enrollamiento de una molécula de ADN alrededor de una proteína formada por 8 histonas).

-Nucleolo:

Es una región no membranosa en la que se produce el ARN ribosómico (ARNr). Está bien desarrollado en las células activas en la síntesis de proteínas y presenta 3 regiones:

• Los centros fibrilares, que contienen ADN con genes de ARNr, ARN polimerasa I y factores de transcripción. 
• El material fibrilar, que contiene genes ribosómicos y ARNr.
• El material granular, que contiene partículas prerribosómicas y representa el sitio de armado ribosómico. 

La red formada por el material granular y fibrilar se denomina nucleolonema.

Proteínas 1: Niveles estructurares de las proteínas

Cada proteína tiene una estructura tridimensional característica necesaria para su correcto funcionamiento. La primera determinación de estructura se realizó en la mioglobina.

1. Niveles estructurares de las proteínas

La disposición espacial en la cual las proteínas pueden desempeñar función se denomina conformación nativa. La pérdida de esta función se denomina desnaturalización, pero no tiene por qué suceder un desplegamiento completo.

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos en un orden concreto, en forma de cadena lineal. Si las cadenas adquieren una disposición espacial determinada (helicoidal, plegamiento β…) tendremos una estructura secundaria. Estas estructuras se caracterizan por un valor concreto de sus ángulos Φ  y Ψ. Si se pliegan aún más, tendremos una estructura terciaria, en la que las interacciones se pueden dar entre residuos alejados de la secuencia primaria. Las interacciones que mantienen la estructura secundaria y terciaria no son covalentes (puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrofóbicas), pero, en algunos casos, la estructura terciaria puede estar estabilizada por enlaces covalentes, denominados puentes disulfuro.

También existe la posibilidad de que varias cadenas proteicas se unan dando lugar a complejos tridimensionales que componen la estructura cuaternaria. La unidad de repetición se denomina protómero. Dependiendo de cuantas subunidades formen la proteína hablaremos de dímeros (2), trímero (3)…

Las proteínas suelen estar clasificadas en dos grandes grupos: globulares y fibrosas. Las proteínas globulares son solubles en medios acuosos y tienen forma de esfera. En cuanto a las fibrosas, son insolubles en agua y suelen presentar una única estructura secundaria en forma de largas hebras.

1.1 El interior de las proteínas es hidrofóbico

Los residuos hidrofóbicos de las proteínas se empaquetan densamente formando un núcleo central apolar. Es favorable desde el punto de vista energético, ya que disminuye el número de moléculas de agua que interaccionan con la superficie de la molécula (solvatación).

El esqueleto peptídico tiene naturaleza polar, pero mantiene la estructura en medio acuoso, gracias a puentes de hidrógeno entre los átomos polares y el núcleo hidrofóbico.

1.2 Estructuras secundarias frecuentes en las proteínas

1.2.1 La α hélice se estabiliza por enlaces de puente de hidrógeno intracatenarios de residuos próximos en la secuencia

La estructura secundaria fue propuesta por Linus Pauling y Robert Corey. Se trata de una estructura helicoidal, dextrógira y con 3,6 residuos por vuelta. La hélice se mantiene estable por puentes de hidrógeno intracatenarios, que se forman entre un grupo carbonilo y un –NH. De este modo, no hay interacción con el agua, a excepción de los extremos de la molécula, que están libres. El resto de posibles interacciones están creando puentes de hidrógeno intracatenarios.

Las cadenas laterales se disponen orientadas hacia el exterior para evitar interferencias con el esqueleto polipeptídico. Los aminoácidos que se encuentra con mayor frecuencia son Ala, Glu, Leu y Met.

Las cadenas laterales también pueden estabilizar o desestabilizar la estructura. Si entre ellas se forman interacciones no covalentes, éstas ejercerán un efecto estabilizador, pero si se dan fuerzas de repulsión, el efecto será el contrario.

La α hélice es una estructura habitual en las proteínas globulares y fibrosas. Las proteínas globulares tienen un extremo polar que interacciona con el agua y un extremo apolar que interacciona con el núcleo hidrofóbico. Un ejemplo es la ferritina, en la cual el 75% de las estructuras son α hélice.

En cuanto a proteínas fibrosas con α hélice tenemos la queratina, componente principal del pelo, plumas, uñas… Algunos tipos de queratinas constituyen filamentos intermedios del citoesqueleto. Defectos en esta queratina pueden producir epidermiólisis ampollar simple e hiperqueratinosis epidermiolítica.

1.2.2 Las láminas β son estructuras plegadas

Cadenas que se disponen paralelamente unas a otras de forma que se pueden establecer puentes de hidrógeno entre los grupos –C=O y –NH. Hay dos tipos dependiendo de la orientación de sus grupos amino y carboxilo terminales. Si disponen estos grupos con la misma orientación se denominan láminas β paralelas, pero si se disponen alternados son láminas β antiparalelas.

Lámina Paralela

Lámina paralela

Lámina antiparalela

Lámina antiparalela

1.2.3 Los giros β son estructuras frecuentes

Están compuestos por cuatro residuos que se disponen de tal modo que permiten un cambio de dirección de 180º de la cadena polipeptídica  Se estabiliza por un puente de hidrógeno entre el grupo –C=O del primer aminoácido y el grupo amino del cuarto. Son necesarios para que se forme una lámina β antiparalela.  

Además de su función como estructuras de conexión, los giros participan en la formación de sitios de unión de ligandos (ej. lugares de reconocimiento de anticuerpos) y centros activos de las enzimas.

1.2.4 Las estructuras secundarias se agrupan formando motivos que forman estructuras globulares o dominios

Existen elementos denominados motivos o estructuras supersecundarias, que son combinaciones de varios elementos con estructura secundaria definida con una disposición geométrica característica. Algunos tienen funciones como la unión a ADN o al calcio, y otros, simplemente, forman parte de otras unidades estructurales.

El motivo específico para la unión de calcio se encuentra en varias proteínas y se compone de dos zonas con estructura α hélice, unidas por una zona de giro que tiene residuos de Asp y Glu. Las proteínas que pueden fijar el calcio, como la parvalbúmina, la troponina C y la calmodulina, pueden participar en actividades reguladas por la presencia de este catión, como la contracción y relajación muscular.

En algunas proteínas se encuentran estructuras globulares formadas por varios motivos; se denominan dominios. Estas estructuras se pueden plegar formando una estructura terciaria estable y funcional. Las proteínas de membrana, que son receptoras de señales, suelen tener un dominio extracelular donde se une el ligando que desencadena la señal, un dominio transmembrana para la fijación de la proteína y un domino intracelular, que suele ser un lugar de interacción con otras proteínas del citoplasma.

1.3 Estructura terciaria y desnaturalización

El plegamiento de las proteínas supone una ventaja energética y, además, aproxima las cadenas laterales para crear estructuras tridimensionales adecuadas para la interacción con otras moléculas. Esto ocurre, por ejemplo, en las enzimas que presentan un centro activo con una forma concreta para que se una el sustrato.

El proceso de plegamiento ocurre durante y después de la síntesis proteica en el ribosoma. Es algunos casos es facilitado por unas proteínas llamadas chaperonas, que interaccionan con las cadenas parcialmente plegadas facilitando que lo hagan.

La estructura terciaria se mantiene mediante interacciones débiles. Si se alteran las condiciones que mantienen las fuerzas de atracción se produce la desnaturalización. La pérdida estructural conlleva también una pérdida funcional. Los factores que desencadenan este suceso son:

• Calor: Afecta a los enlaces de puentes de hidrógeno. La desnaturalización se produce de forma brusca al alcanzar una determinada temperatura.
• Cambio de pH: Puede alterar las interacciones electrostáticas que mantienen la estructura.
• Presencia de sales o agentes: Como el ión guanidino, que afecta también a las interacciones electrostáticas. Sucede porque los iones disueltos compiten a la hora de establecer interacciones de este tipo. La urea también provoca desnaturalización, al competir en la formación de enlaces de puente de hidrógeno.
• Disolventes o detergentes: Alteran las interacciones hidrofóbicas.

En algunos casos, si se recuperan las condiciones fisiológicas, la proteína recupera su conformación nativa mediante un proceso denominado renaturalización. Esto demuestra que la información necesaria para el plegamiento se encuentra en la secuencia de aminoácidos.

1.4 Estructura cuaternaria

A veces se asocian varias cadenas proteicas para formar una proteína. Las cadenas individuales se denominan subunidades, y pueden ser iguales (homomultímeros) o distintas (heteromultímeros). Cuando se trata de cadenas distintas, el grupo de subunidades que se repite se denomina protómero. Por ejemplo, la hemoglobina está formado por dos subunidades α y dos subunidades β, el protómero sería el conjunto formando por una α y una β.

Día nacional del Donante de Órganos y Tejidos

El primer miércoles de junio se celebra, en España, el día nacional del Donante de Órganos y Tejidos. Se eligió a Juan Pedro Baños Jiménez, en el año 2006, como presidente nacional de la Asociación Española de Trasplantados (AET), ejemplo a seguir por su largo camino como enfermo crónico y trasplantado de riñón. El trasplante de riñón le proporcionó una nueva oportunidad de vivir, al igual que cada día a la gran cantidad de personas que lo precisan como única solución. 

España es el país con las cifras más elevadas de trasplantes de órganos, por ello la AET ha sido premiada con el Mérito Nacional a la Donación de Altruista de Sangre:

💪Por último...gracias a todos esos héroes donantes, sembráis mares de esperanza. 💪

Lípidos 3: Lípidos insaponificables

Se caracterizan por no poseer ácidos grasos en su composición. Por este motivo, no pueden ser sometidos a la reacción de saponificación (no forman jabones).

Terpenos: Derivados del isopreno con múltiples funciones biológicas

Se forman a partir del isopreno, una unidad de cinco carbonos. Los terpenos tienen de uno a ocho unidades de isopreno y, la mayoría, son de origen vegetal, fúngico y bacteriano. Proporcionan aromas y sabores característicos. Tenemos monoterpenos formados por dos isoprenos (geraniol, limoneno…), diterpenos formados por cuatro isoprenos (fitol…), triterpenos formados por seis isoprenos (escualeno…) y tetraterpenos formados por ocho isoprenos (licopeno, carotenoides…).

Esteroides: Colesterol y sus derivados

Estos lípidos derivan del ciclopentanoperhidrofenantreno. Destacan los siguientes:

• Colesterol: El principal en los tejidos animales. Es anfipático y se encuentra en las membranas de células animales, constituyendo el 30-40% de los lípidos de membrana. En animales es el precursor de otros esteroides como hormonas y ácidos biliares.
• Ácidos biliares: Actúan como detergentes en el intestino emulsionando las grasas que se ingieren con la dieta.
• Hormonas esteroideas: Se desplazan por la sangre mediante proteínas transportadoras, desde su sitio de producción a su tejido diana. En el núcleo se unen a proteínas receptoras y provocan cambios en la expresión génica y en el metabolismo.
• Glucocortidoces: Como el cortisol, que participa en el metabolismo de glúcidos, lípidos y proteínas.
• Aldosterona y otros mineralcorticoides, que regulan la excreción de sal y agua por los riñones.
• Andrógenos y estrógenos (estradiol, testosterona…), hormonas que influyen en el desarrollo y función sexual. 

Eicosanoides: Mensajeros entre células

Derivan del ácido araquidónico. Los producen la mayor parte de los tejidos de los mamíferos. Tienden a actuar localmente, cerca de las células que los producen, y no son transportados por el torrente sanguíneo hasta su célula diana.

• Prostaglandinas: Su nombre procede de la glándula prostática, donde se aislaron por primera vez. Regulan la síntesis de AMP cíclico. El AMPc interviene en la función de muchas hormonas. Las prostaglandinas  participan en la contracción del músculo liso uterino, en el control del flujo de sangre a determinados órganos, en la elevación de la temperatura corporal, inflamación y producción de dolor.
• Tromboxanos: Los producen las plaquetas y actúan formando coágulos y además participan en la reducción del flujo sanguíneo al sitio donde se formo dicho coágulo. Estimulan la vasoconstricción y la agregación plaquetaria.
• Leucotrienos: Se aislaron por primera vez en leucocitos. Son señales biológicas potentes. Por ejemplo, el LTD4 induce la contracción del músculo que rodea las vías aéreas del pulmón (ocurre en el asma). Se produce también en el shock anafiláctico, una reacción alérgica y letal a sustancias como veneno de abeja, penicilinas…

Los AINEs (antiinflamatorios no esteroideos) son los fármacos empleados para reducir los efectos de prostaglandinas y tromboxanos. Estos fármacos inhiben la ciclooxigenasa, enzima que participa en la síntesis de estos eicosanoides.

Vitaminas liposolubles

No pueden ser sintetizadas por el ser humano, por lo que es necesario que se tomen en la dieta. Son las vitaminas A, D, E y K. La A y D son precursores hormonales.

• Vitamina A (retinol): Funciona como hormona y como pigmento visual. Un derivado, el retinal, actúa iniciando la respuesta a la luz de los bastones y los conos de la retina. La vitamina A es esencial para la visión, al incorporarse a la opsina para dar rodopsina (pigmento visual). El los vertebrados, el β-caroteno, se puede convertir enzimáticamente en vitamina A. La carencia de esta vitamina produce ceguera nocturna, sequedad de la piel, ojos y membranas mucosas, y también retraso en el desarrollo y crecimiento.
• Vitamina D: Las diversas formas de vitamina D son derivados de esteroles. La vitamina D₂ (ergocalciferol) se produce en la piel mediante acción fotolítica de la luz UV (sin enzimas). La vitamina D₃ (colecalciferol), se produce en la piel a partir del 7-deshidrocolesterol mediante una reacción fotoquímica desencadenada por la luz solar. La vitamina D₃ por sí misma no es biológicamente activa, pero enzimas del hígado y los riñones la convierten en 1,25-dihidroxicolecalciferol, hormona que regula la captación de calcio en el intestino. La deficiencia de vitamina D conduce a la formación defectuosa de los huesos, propia del raquitismo.

• Vitamina E: El compuesto más abundante que actúa como vitamina E es el α-tocoferol. Es un antioxidante biológico capaces de reaccionar con las formas más reactivas del oxígeno y otros radicales libres. Los radicales pueden atacar los ácidos grasos insaturados presentes en los lípidos de membrana, lo que conlleva a fragilidad celular. Su carencia ocasiona piel escamosa, debilidad muscular, pérdida de peso y esterilidad.

• Vitamina K: Participa en la carboxilación de los residuos de ácido glutámico de algunas de las proteínas involucradas en la coagulación sanguínea. Participa en la formación de la protrombina activa, enzima proteolítica que rompe enlaces peptídicos de la proteína sanguínea fibrinógeno, conviertiéndola en fibrina. Su carencia es rara en humanos, dándose sólo en lactantes que padecen enfermedades hemorrágicas.